Polski naukowiec rozpracował enzym duży w niezgodzie z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, jakiego uczestniczenie pewno stanowić główne dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.
– Z kilku lat współpracujemy z grupą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był szerocy nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z pytań tych potrafią już posiadać też chemicy, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszystkiego świata
– Jest owo oczywiście to najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – tak o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w terenie nauk chemicznych także o materiałach.
Realizowane przez naukowców z Wrocławia badania stoją się też podstawą dla poszukiwań leku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w ostatnim wirusie. – To zapewnia mu pozostanie. Zahamowanie działania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby pomaganie tego enzymu (zapobiegałby jego działalność – red.), to faktycznie zabijamy koronawirusa. To niewątpliwie z dawnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego sposób – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym tenże był oczywisty, natomiast były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który wybierze do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze dokonali ten ważny dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, że jest taki ważny. – Z kilku lat współpracujemy z grupą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim pozycję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał szerocy nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS oraz jej pierwszego inhibitora. Parę lat później na pamiątkę tego doświadczenia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na starcie lutego bieżącego roku, gdy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją daleko dobrze badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest niezmiernie podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą odbywał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się wynikami z całym światem
Jak tłumaczy, istnieje zatem enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w pracy P1”). – U mężczyzn właściwie nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd także można się spodziewać, że jeżeli powstaną leki idące w ostatni enzym, wtedy będą one niszczyć wirusowi, jednak szybko nie człowiekowi. Natomiast więc oznacza, że będą nieco toksyczne.
Książka (z sukcesami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga jest też w trakcie recenzowania, tylko jego świat już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszystkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książek jest wygodny online. – Toż stanowi prezent z mojego laboratorium dla wszystkich uczestnikach – zaznacza naukowiec. I dodaje, że w parę dni po publikacji zainteresowanych nie brakuje. Z wydarzeniami i myślami współpracy zakładają się zespoły z różnych stronie świata.
– To, co już opublikowaliśmy – to jedna z najaktualniejszych informacji, jakie można traktować o tym enzymie. Wtedy jego wszystka preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z którymi aminokwasami enzym potrafi się tworzyć w centralnych rolach. – Możemy powiedzieć, czy obecne są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy też zrobić mapę najważniejszego stanowiska tego enzymu i dostosowywać do niego choćby leki, które szybko spotykają się na rynku – mówi naukowiec.
Dodaje, że z pytań tych potrafią już posiadać też chemicy czy firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do stworzenia testów diagnostycznych, które dawały szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa.
– Teraz na przypadku jesteśmy własne białka z tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo książki jest całkiem niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli wypełnić swoje doświadczenia tak mocno dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Stworzona przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala planować i osiągać bardzo skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (jakie nie organizują w przyrodzie), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Potrafi ona przynosić do budowania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został właśnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sytuacja Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
